članak: 1 od 1  
Journal of the Serbian Chemical Society
2005, vol. 70, br. 11, str. 1255-1262
jezik rada: engleski
izvorni naučni članak
doi:10.2298/JSC0511255V

Oštećenja proteina guste frakcije belanca izazvana gama zračenjem
Institut za nuklearne nauke Vinča

e-adresa: bmilosav@nd.edu

Sažetak

Kvantitativni i kvalitativni podaci o radiolizi proteinskih struktura srednje kompleksnosti mogu biti od velikog potencijalnog značaja za bolje razumevanje bioloških efekata jonizujućeg zračenja in vivo. Jedan takav model-sistem predstavlja proteinski hidrogel guste frakcije belanca jajeta, čija mrežasta struktura nalikuje strukturi mukoidnih tkiva sisara. U ovom radu proteinski hidrogel guste frakcije belanca zasićen je u jednom slučaju sa N2O, a u drugom sa Ar i ozračen dozama od 1,5 do 45 kGy na 60Co izvoru gama zračenja. Promene molekulske mase proteina hidrogela su analizirane ekskluzionom hromatografijom na Sephadex G-200, denaturišućom elektroforezom na SDS-poliakrilamidnom gelu i merenjem viskoznosti i turbidnosti. Rezultati merenja su pokazali da zračenje dovodi do razgradnje mrežaste strukture hidrogela belanca i da dovodi do umrežavanja i kidanja njegovih proteina. Razgradnja proteinske mreže guste frakcije se dešava u reakciji redukcije R-S-S-R mostova hidratisanim elektronom i preko kidanja proteina koje se dešava u direktnoj akciji zračenja, odnosno kada se jonizacije i ekscitacije velike gustine ("blobs" i "tracks") dešavaju na molekulima proteina ili njihovim agregatima, a ne na molekulima rastvarač a (vode). Umrežavanje proteina je inicirano reakcijom proteina sa OH radikalom u kojoj dolazi do apstrakcije vodoničnog atoma. Ta reakcija je inhibirana u oblasti malih doza ("1,5 kGy) usled spore difuzije radikala i antioksidativnog dejstva glukoze koja je sastavni deo belanca.

Ključne reči

Reference

Cercek, B., Cercek, L. (1973) Pulse-radiolysis study of a biological matrix. Int J Radiat Biol Relat Stud Phys Chem Med, 24(2): 137-42
Davies, K.J. (1987) Protein damage and degradation by oxygen radicals, I: General aspects. J Biol Chem, 262(20): 9895-901
Garrison, W.M. (1987) Chem Rev, 87, 381
Hall, E.J. (1995) Linear energy transfer and relative biological effectiveness. u: Hall Eric. J. (ur.) Radiobiology for the Radiologist, New York-Philadelphia, itd: Lippincott, str. 153-164
Josimović, Lj., Radojčić, M., Milosavljević, B.H. (1996) Radiation-induced cross-linking and scissoring of proteins in egg white. Radiation Physics and Chemistry, 47(3): 445-447
Kuljanin, J.Z., Vujicić, G.M., Radojčić, M.B., Milosavljević, B.H. (2000) The relations between absorbed dose, molecular mass distribution, and viscosity studied on aqueous solution of ovalbumin agglomerated by gamma irradiation
Laemmli, U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(5259): 680-5
Rabouille, C., Aon, M.A., Thomas, D. (1989) Arch Biochem Biophys, 270, 495
Robinson, D.S., Monsey, J.B. (1971) Studies on the composition of egg-white ovomucin. Biochem J, 121(3): 537-47
Romanoff, A.L., Romanoff, A.J. (1967) Chemistry of the nonembryonic portions of the egg. u: Romanoff A.E.L., A.J.Romanoff (ur.) Biochemistry of the Avian Embryo, New York, itd: Wiley, str. 177-232
Rose, M.C., Voter, W.A., Brown, C.F., Kaufman, B. (1984) Structural features of human tracheobronchial mucus glycoprotein. Biochem J, 222(2): 371-7
Sheehan, J.K., Carlstedt, I. (1984) The effect of guanidinium chloride on the behaviour of human cervical-mucus glycoproteins. Evidence for unfolding regions of ordered structure in 6M-guanidinium chloride. Biochem J, 221(2): 499-504
Tuce, Z., Janata, E., Radojčić, M., Milosavljević, B.H. (2001) A kinetic study of the mechanism of radiation induced agglomeration of ovalbumin in aqueous solution
Vučković, M., Radojčić, M., Milosavljević, B.H. (2000) Inter-proteinske veze i druge molekulske interakcije u kokošijem belancu. Journal of the Serbian Chemical Society, vol. 65, br. 3, str. 157-166
Yamamoto, O. (1992) Effect of radiation on protein stability. u: Ahern T.E.J., M.C.Manning (ur.) Stability of Protein Pharmaceuticals, Part A: Chemical and Physical Pathways of Protein Degradation, New York-London: Plenum Press, str. 361